زيست شناسي مولكولي گياهي

[Borna66]

>> سيتوكروم ها

ناقلين الکترون در غشای داخلی ميتوکندری سيتوکروم نام دارند و شامل يک گروه آهن که مشابه گروه آهن موجود در پروتئين هموگلوبين و ميوگلوبين است، می باشند و اتم آهن مجود در مرکز گروه انتقال دهنده ی الکترون می باشد.


انتقال الکترون به وسيله ی تغيير بار يون آهن از Fe3+ به Fe2+ و بالعکس اتفاق می افتد. که Fe3+ فرم اکسيد و Fe2+ فرم احيا شده ی يون آهن می باشد. دريافت الکترون توسط Fe3+ آن را به Fe2+ احيا می کند. به اين دليل که يک حلقه ی هِم از اتمهای تک و دو پيوندی به طور متناوب تشکيل شده است، در هر لحظه تعداد زيادی اشکال رزونانسی در اين حلقه وجود دارد. الکترون انتقالی همان گونه که يون آهن انتقال می يابد به کربن و نيتروژن گروه هِم نيز انتقال می يابد و Fe2+ همزمان با گذشتن الکترون از آن در طول حلقه به سمت ناقل بعدی، دوباره به Fe3+ اکسيده می شود. اين حالت يعنی اکسيد شدن سيتوکروم C با مصرف اکسيژن در آخرين بند از انتقال الکترون ديده می شود.


علاوه بر گروه هِم موجود در سيتوکروم a3، پلی پپتيد ديگری شامل يک يون مس وجود دارد که با تبديل خود به فرمهای Cu+(احياشده) و Cu2+(اکسيد شده)، الکترون را منتقل می کند. همان طور که گفته شد اين حالت مخصوص سيتوکروم نوع a3است. سيتوکرومهای ديگری که ممکن است در زنجيره ی تنفس در موجودات زنده ی مختلف وجود داشته باشند عبارتند از: b,c,c1,a3. هريک از اين انواع سيتوکرومها دارای ساختارهای هِم و ليگاندهای محوری متفاوتی از اتم آهن هستند که محيطهای متفاوتی را برای آهن فراهم می سازد و بنابراين هر سيتوکروم پتانسيل احيای مخصوص به خود را دارد و به عبارت ديگر هر سيتوکروم قابليت متفاوتی برای پذيرش سيتوکروم دارد. اهميـ اين مسئله در اين است که هر الکترون مسير واحدی را در طول زنجيره طول می کند.


کارهـای محققـانی همچون وربرگ و کلين که با استفاده از روشهای اسپکتروفتومتری مشخص کرده اند که اکسيداسيونهای سلولی توسط ناقلين الکترون که در قالب زنجيره ترتيب دهی شده اند انجام می شود و اين حالت پتانسيل اکسيد-احيا را بالا می برد.


کيلين با استفاده از يک اسپکتروسکوپ دستی، ماهيچه های يک حشره را مورد بررسی قرار دادو متوجه شد که رنگدانه های ويژه ای وجود دارند که در هنگام فرايند اکسيد و احيا در حين تنفس تغيير می کنند. چنين رنگدانه هايی باندهای جزيی ويژه ای در حالت احيا دارند که در واقع همان سيتوکرومها می باشد و چندی بعد از آنها به عنوان واحدهای پروتئينی واجد آهن نام برده شد در واقع همان سيتوکرومها می باشند.


امروزه سيتوکرومهای a,b,c,a3,c1در غشای داخلی ميتوکندريها شناخته شده اند که در هر سيتوکروم گروه آهن ممکن است به هر دو حالت اکسيد يا احيا وجود داشته باشد و الکترونها در طول هر سيتوکروم به حرکت در می آيند که در نتيجه ی اين عمل پتانسيل اکسيد و احيای آن سيتوکروم افزايش خواهد يافت.
به استثنای سيتوکروم C که يک پروتئين محيطی است و می تواند توسط محلول نمک استخراج شود، ساير انواع سيتوکرومها بسيار محکم به غشای درونی ميتوکندری چسبيده اند و برای استخراج آنها مواد شوينده نياز است.


مجموعـه ی (CoQH2)سيتوکروم ردوکتاز، دارای وزن مولکولی 300.000 دالتون بوده و شامل پروتئينهايی می باشد که مجموع آنها به همران پيوند با ليپيدها وزنی در حدود 240.000 دالتون دارند. اين مجموعه حداقل دارای 4 جزء می باشد که عبارتند از: دو سيتوکروم نوع b(که تا سه عدد هم ممکن است موجود باشد)، يک پروتئين Fe-S و يک سيتوکروم C1 .


دو سيتوکروم نوع b در واقع bT (Cyt.b565) و bk (Cyt.b360) می باشند که حرف T معرف Transreducing و حرف k معرف Keilin می باشد. وزن مولکولی bT 37.000 و bK 17.000 دالتون می باشد.


بر اساس يک نظريه سيتوکرومهای b در بخش ميانی غشلی داخلی ميتوکندری واقع شده اند. همچنين سومين سيتوکروم (Chr558) که دارای پيک جذبی nm558 در 77 درجه ی کلوين می باشد نيز گزارش شده است. چنين پيشنهاد شده است که در مراحل توليد سوبسترا در هر سه نوع سيتوکروم يک انتقال زوج الکترونی انجام می شود. به هر حـال در مراحل اوليـه ی توليـد سوبستـرا سيتـوکـروم bK احيا می شود ولی سيتوکرومهای bT و Chr 558 دست نخورده باقی می مانند. بنابراين سرعت انتقال الکترون کاهش می يابد.


سيتوکـروم c1 دارای وزن مولکـولی 30600 می باشـد و از پروتئين های سراسری غشای ميتوکندری محسوب می شـود. گـروه هِـم اين سيتوکروم که انتقال الکترون را به سيتوکروم C ممکن می سازد در طرف C غشا واقع شده است و آنزيـم سيتوکـروم C ردوکتـاز واکنش احيای سيتوکروم را توسط کوآنزيم Q که احيا شده است، کاتاليز می نمايد.


سيتوکروم C يک پروتئين محيطی است که در طرف C (Interacristal Side) غشلی ميتوکندری واقع شده است. شواهد تجربی نشان می دهد که سيتوکروم C در هنگام عمل انتقال الکترون در پيوند با آنزيم سيتوکروم C ردوکتاز قرار دارد. سيتوکروم C شامل يک زنجيره ی پلی پپتيـدی تا خورده در اطراف گروه هِم می باشد که خود آن نيز به تعدادی اسيد آمينه متصل است که نوع اين اسيدآمينه ها در سيتوکرومهای C مختلف فرق دارد.


ساختار شيميايي پروتئين سيتوكروم سيتوکرومها: ناقلين الکترون در غشای داخلی ميتوکندری سيتوکروم نام دارند و شامل يک گروه آهن که مشابه گروه آهن موجود در پروتئين هموگلوبين و ميوگلوبين است، می باشند و اتم آهن مجود در مرکز گروه انتقال دهنده ی الکترون می باشد.
انتقال الکترون به وسيله ی تغيير بار يون آهن از Fe3+ به Fe2+ و بالعکس اتفاق می افتد. که Fe3+ فرم اکسيد و Fe2+ فرم احيا شده ی يون آهن می باشد. دريافت الکترون توسط Fe3+ آن را به Fe2+ احيا می کند. به اين دليل که يک حلقه ی هِم از اتمهای تک و دو پيوندی به طور متناوب تشکيل شده است، در هر لحظه تعداد زيادی اشکال رزونانسی در اين حلقه وجود دارد. الکترون انتقالی همان گونه که يون آهن انتقال می يابد به کربن و نيتروژن گروه هِم نيز انتقال می يابد و Fe2+ همزمان با گذشتن الکترون از آن در طول حلقه به سمت ناقل بعدی، دوباره به Fe3+ اکسيده می شود. اين حالت يعنی اکسيد شدن سيتوکروم C با مصرف اکسيژن در آخرين بند از انتقال الکترون ديده می شود.


علاوه بر گروه هِم موجود در سيتوکروم a3، پلی پپتيد ديگری شامل يک يون مس وجود دارد که با تبديل خود به فرمهای Cu+(احياشده) و Cu2+(اکسيد شده)، الکترون را منتقل می کند. همان طور که گفته شد اين حالت مخصوص سيتوکروم نوع a3است. سيتوکرومهای ديگری که ممکن است در زنجيره ی تنفس در موجودات زنده ی مختلف وجود داشته باشند عبارتند از: b,c,c1,a3. هريک از اين انواع سيتوکرومها دارای ساختارهای هِم و ليگاندهای محوری متفاوتی از اتم آهن هستند که محيطهای متفاوتی را برای آهن فراهم می سازد و بنابراين هر سيتوکروم پتانسيل احيای مخصوص به خود را دارد و به عبارت ديگر هر سيتوکروم قابليت متفاوتی برای پذيرش سيتوکروم دارد. اهميـ اين مسئله در اين است که هر الکترون مسير واحدی را در طول زنجيره طول می کند.


کارهـای محققـانی همچون وربرگ و کلين که با استفاده از روشهای اسپکتروفتومتری مشخص کرده اند که اکسيداسيونهای سلولی توسط ناقلين الکترون که در قالب زنجيره ترتيب دهی شده اند انجام می شود و اين حالت پتانسيل اکسيد-احيا را بالا می برد.


کيلين با استفاده از يک اسپکتروسکوپ دستی، ماهيچه های يک حشره را مورد بررسی قرار دادو متوجه شد که رنگدانه های ويژه ای وجود دارند که در هنگام فرايند اکسيد و احيا در حين تنفس تغيير می کنند. چنين رنگدانه هايی باندهای جزيی ويژه ای در حالت احيا دارند که در واقع همان سيتوکرومها می باشد و چندی بعد از آنها به عنوان واحدهای پروتئينی واجد آهن نام برده شد در واقع همان سيتوکرومها می باشند.


امروزه سيتوکرومهای a,b,c,a3,c1در غشای داخلی ميتوکندريها شناخته شده اند که در هر سيتوکروم گروه آهن ممکن است به هر دو حالت اکسيد يا احيا وجود داشته باشد و الکترونها در طول هر سيتوکروم به حرکت در می آيند که در نتيجه ی اين عمل پتانسيل اکسيد و احيای آن سيتوکروم افزايش خواهد يافت.
به استثنای سيتوکروم C که يک پروتئين محيطی است و می تواند توسط محلول نمک استخراج شود، ساير انواع سيتوکرومها بسيار محکم به غشای درونی ميتوکندری چسبيده اند و برای استخراج آنها مواد شوينده نياز است.
مجموعـه ی (CoQH2)سيتوکروم ردوکتاز، دارای وزن مولکولی 300.000 دالتون بوده و شامل پروتئينهايی می باشد که مجموع آنها به همران پيوند با ليپيدها وزنی در حدود 240.000 دالتون دارند. اين مجموعه حداقل دارای 4 جزء می باشد که عبارتند از: دو سيتوکروم نوع b(که تا سه عدد هم ممکن است موجود باشد)، يک پروتئين Fe-S و يک سيتوکروم C1 .


دو سيتوکروم نوع b در واقع bT (Cyt.b565) و bk (Cyt.b360) می باشند که حرف T معرف Transreducing و حرف k معرف Keilin می باشد. وزن مولکولی bT 37.000 و bK 17.000 دالتون می باشد.


بر اساس يک نظريه سيتوکرومهای b در بخش ميانی غشلی داخلی ميتوکندری واقع شده اند. همچنين سومين سيتوکروم (Chr558) که دارای پيک جذبی nm558 در 77 درجه ی کلوين می باشد نيز گزارش شده است. چنين پيشنهاد شده است که در مراحل توليد سوبسترا در هر سه نوع سيتوکروم يک انتقال زوج الکترونی انجام می شود. به هر حـال در مراحل اوليـه ی توليـد سوبستـرا سيتـوکـروم bK احيا می شود ولی سيتوکرومهای bT و Chr 558 دست نخورده باقی می مانند. بنابراين سرعت انتقال الکترون کاهش می يابد.


سيتوکـروم c1 دارای وزن مولکـولی 30600 می باشـد و از پروتئين های سراسری غشای ميتوکندری محسوب می شـود. گـروه هِـم اين سيتوکروم که انتقال الکترون را به سيتوکروم C ممکن می سازد در طرف C غشا واقع شده است و آنزيـم سيتوکـروم C ردوکتـاز واکنش احيای سيتوکروم را توسط کوآنزيم Q که احيا شده است، کاتاليز می نمايد.


سيتوکروم C يک پروتئين محيطی است که در طرف C (Interacristal Side) غشلی ميتوکندری واقع شده است. شواهد تجربی نشان می دهد که سيتوکروم C در هنگام عمل انتقال الکترون در پيوند با آنزيم سيتوکروم C ردوکتاز قرار دارد. سيتوکروم C شامل يک زنجيره ی پلی پپتيـدی تا خورده در اطراف گروه هِم می باشد که خود آن نيز به تعدادی اسيد آمينه متصل است که نوع اين اسيدآمينه ها در سيتوکرومهای C مختلف فرق دارد.



ساختار شيميايي پروتئين سيتوکرومها: ناقلين الکترون در غشای داخلی ميتوکندری سيتوکروم نام دارند و شامل يک گروه آهن که مشابه گروه آهن موجود در پروتئين هموگلوبين و ميوگلوبين است، می باشند و اتم آهن مجود در مرکز گروه انتقال دهنده ی الکترون می باشد.


انتقال الکترون به وسيله ی تغيير بار يون آهن از Fe3+ به Fe2+ و بالعکس اتفاق می افتد. که Fe3+ فرم اکسيد و Fe2+ فرم احيا شده ی يون آهن می باشد. دريافت الکترون توسط Fe3+ آن را به Fe2+ احيا می کند. به اين دليل که يک حلقه ی هِم از اتمهای تک و دو پيوندی به طور متناوب تشکيل شده است، در هر لحظه تعداد زيادی اشکال رزونانسی در اين حلقه وجود دارد. الکترون انتقالی همان گونه که يون آهن انتقال می يابد به کربن و نيتروژن گروه هِم نيز انتقال می يابد و Fe2+ همزمان با گذشتن الکترون از آن در طول حلقه به سمت ناقل بعدی، دوباره به Fe3+ اکسيده می شود. اين حالت يعنی اکسيد شدن سيتوکروم C با مصرف اکسيژن در آخرين بند از انتقال الکترون ديده می شود.


علاوه بر گروه هِم موجود در سيتوکروم a3، پلی پپتيد ديگری شامل يک يون مس وجود دارد که با تبديل خود به فرمهای Cu+(احياشده) و Cu2+(اکسيد شده)، الکترون را منتقل می کند. همان طور که گفته شد اين حالت مخصوص سيتوکروم نوع a3است. سيتوکرومهای ديگری که ممکن است در زنجيره ی تنفس در موجودات زنده ی مختلف وجود داشته باشند عبارتند از: b,c,c1,a3. هريک از اين انواع سيتوکرومها دارای ساختارهای هِم و ليگاندهای محوری متفاوتی از اتم آهن هستند که محيطهای متفاوتی را برای آهن فراهم می سازد و بنابراين هر سيتوکروم پتانسيل احيای مخصوص به خود را دارد و به عبارت ديگر هر سيتوکروم قابليت متفاوتی برای پذيرش سيتوکروم دارد. اهميـ اين مسئله در اين است که هر الکترون مسير واحدی را در طول زنجيره طول می کند.


کارهـای محققـانی همچون وربرگ و کلين که با استفاده از روشهای اسپکتروفتومتری مشخص کرده اند که اکسيداسيونهای سلولی توسط ناقلين الکترون که در قالب زنجيره ترتيب دهی شده اند انجام می شود و اين حالت پتانسيل اکسيد-احيا را بالا می برد.


کيلين با استفاده از يک اسپکتروسکوپ دستی، ماهيچه های يک حشره را مورد بررسی قرار دادو متوجه شد که رنگدانه های ويژه ای وجود دارند که در هنگام فرايند اکسيد و احيا در حين تنفس تغيير می کنند. چنين رنگدانه هايی باندهای جزيی ويژه ای در حالت احيا دارند که در واقع همان سيتوکرومها می باشد و چندی بعد از آنها به عنوان واحدهای پروتئينی واجد آهن نام برده شد در واقع همان سيتوکرومها می باشند.


امروزه سيتوکرومهای a,b,c,a3,c1در غشای داخلی ميتوکندريها شناخته شده اند که در هر سيتوکروم گروه آهن ممکن است به هر دو حالت اکسيد يا احيا وجود داشته باشد و الکترونها در طول هر سيتوکروم به حرکت در می آيند که در نتيجه ی اين عمل پتانسيل اکسيد و احيای آن سيتوکروم افزايش خواهد يافت.
به استثنای سيتوکروم C که يک پروتئين محيطی است و می تواند توسط محلول نمک استخراج شود، ساير انواع سيتوکرومها بسيار محکم به غشای درونی ميتوکندری چسبيده اند و برای استخراج آنها مواد شوينده نياز است.


مجموعـه ی (CoQH2)سيتوکروم ردوکتاز، دارای وزن مولکولی 300.000 دالتون بوده و شامل پروتئينهايی می باشد که مجموع آنها به همران پيوند با ليپيدها وزنی در حدود 240.000 دالتون دارند. اين مجموعه حداقل دارای 4 جزء می باشد که عبارتند از: دو سيتوکروم نوع b(که تا سه عدد هم ممکن است موجود باشد)، يک پروتئين Fe-S و يک سيتوکروم C1 .
دو سيتوکروم نوع b در واقع bT (Cyt.b565) و bk (Cyt.b360) می باشند که حرف T معرف Transreducing و حرف k معرف Keilin می باشد. وزن مولکولی bT 37.000 و bK 17.000 دالتون می باشد.


بر اساس يک نظريه سيتوکرومهای b در بخش ميانی غشلی داخلی ميتوکندری واقع شده اند. همچنين سومين سيتوکروم (Chr558) که دارای پيک جذبی nm558 در 77 درجه ی کلوين می باشد نيز گزارش شده است. چنين پيشنهاد شده است که در مراحل توليد سوبسترا در هر سه نوع سيتوکروم يک انتقال زوج الکترونی انجام می شود. به هر حـال در مراحل اوليـه ی توليـد سوبستـرا سيتـوکـروم bK احيا می شود ولی سيتوکرومهای bT و Chr 558 دست نخورده باقی می مانند. بنابراين سرعت انتقال الکترون کاهش می يابد.


سيتوکـروم c1 دارای وزن مولکـولی 30600 می باشـد و از پروتئين های سراسری غشای ميتوکندری محسوب می شـود. گـروه هِـم اين سيتوکروم که انتقال الکترون را به سيتوکروم C ممکن می سازد در طرف C غشا واقع شده است و آنزيـم سيتوکـروم C ردوکتـاز واکنش احيای سيتوکروم را توسط کوآنزيم Q که احيا شده است، کاتاليز می نمايد.


سيتوکروم C يک پروتئين محيطی است که در طرف C (Interacristal Side) غشلی ميتوکندری واقع شده است. شواهد تجربی نشان می دهد که سيتوکروم C در هنگام عمل انتقال الکترون در پيوند با آنزيم سيتوکروم C ردوکتاز قرار دارد. سيتوکروم C شامل يک زنجيره ی پلی پپتيـدی تا خورده در اطراف گروه هِم می باشد که خود آن نيز به تعدادی اسيد آمينه متصل است که نوع اين اسيدآمينه ها در سيتوکرومهای C مختلف فرق دارد.

نحوه عمل سيتوكروم سي

[Borna66]

>> سيتوكروم سي : منشاء نهاندانگان و فيلوژنی

بخش اول
چنانچه بحث انجام شده توسط Harborne و Turner در سال 1984 نشان می دهد، سيتوکرومC مولکولی است مشتمل بر اندکی بيش از 100 اسيد آمينه که به عنوان يک آنزيم تنفسی، محلی با اهميت را در سيستماتيک گياهی به خود اختصاص داده است. بدون شک موفقيت Fitch و Margoliash در سال 1967 در تدويـن يک فيلوژنـی بر اساس رديف خوانـی سيتوکروم C برای جانوران که به خوبی با روابط عمومِ پذيرفته شده، مطابقت می نمود مشوقی برای جمع آوری اطلاعات مشابه برای گياهان بود در سال 1972 اولين فيلوژنی های مبتنی بر رديف خوانی در گياهان منتشر گرديد. Boulter و همکارانش در سال 1972 تبارنمايی از روابط بين 14 گونه از گياهان گلدار و گياه بازدانه ی Gingko biloba ايجاد کردند. Ramshaw و همکارانش در سال 1972 از داده های سيتوکروم C برای بحث پيرامون زمان پيدايش گياهان گلدار و زمان واگرايی گروه های مختلف استفاده کردند. در ابتدا مقاله ی اخير مورد توجه قرار می گيرد.

Ramshaw و همکارانش در سال 1972 از واگرايی بين سيتوکروم C گياهان گلدار مختلف به عنوان مبنايی برای استنباط زمان پيدايش هر يک از آنها سود بردند. بدين منظور آنها سرعت يکسانی از تکامل اين آنزيم را در گياهان همانند جانوران فرض نمودند. در جانوران بقايای سنگواره ای امکان کوک نمودن ساعت مولکولی را برای سيتوکـروم فراهـم می کـرد زيرا هماهنـگی خوبـی ميان زمان واگرايی تبارها در بقايای سنگواره ای و ميزان اختلافات رديـف خوانـی در مولکـول سيتوکـروم C آنـها وجود دارد. Ramshaw و همکارانـش در سـال 1972 طول زمان برای جايگزينی يک اسيد آمينـه را در حـدود هر 20 ميليـون سـال بـه عنوان واحد دوره ی تکاملی (Unit evolutionary period) در گياهان به کار بردند و به وضوح توضيح دادند که اين مقدار بر مبنای داده های حاصل از جانوران قرار دارد. آنها همچنين ذکر کردند که اين پيش فرض می تواند اعتبار نداشته باشد، اما با در نظور گرفتن همساختی (همولوگی) اين آنزيمها در گياهان و جانوران اين پيش فرض منطقی به نظر می رسد. بايد اضافه نمود که با توجه به کمبود نمونه های سنگواره ای در گياهان به نظر می رسد امکان انتخاب اندکی بر سر اين موضوع وجود داشته است! هنگامی که اين محاسبات را برای تخمين زمان پيدايش گياهان گلدار به کار گيرند، زمانی در حدود 400 ميليون سال پيش به دست می آيد. اي« زمان چندين دوره ی زمين شناسی (به عبارت ديگر بيش از 250 ميليون سال) قبل از وجود نمونه ی گياهان گلدار در ميان مدارک سنگواره ای است. Wilson و همکارانش در سال 1977 پيشنهاد کردند که واحد دوره ی تکاملی برای سيتوکروم C در پستانداران 15 ميليون سال است. در صورتی که اين مقدار برای گياهان برای گياهان گلدار به کار گرفته شود، در اين صورت اختلاف ميان نمونه های سنگواره ای محاسبات مبتنی بر داده های رديف خوانی قدری کم می شود، اما هنوز هم اختلاف زياد است. همين طور بايد به خاطر داشت که هيچ گونه اطلاعات رديف خوانی برای گياهان دولپه ای احتمالی واجد دانه های گرده ی مونوسولکيت (تک شياری) ابتدايی در دسترس نيست؛ اين داده ها می تواند شکاف موجود را وسيع تر نمايد.

ادامه دارد ...

[Borna66]

>> سيتوكروم سي : منشاء نهاندانگان و فيلوژنی

بخش دوم و پاياني

اختلاف ميان بقايای سنگواره ای و داده های سيتوکروم C به عنوان شاخصی از زمان پيدايش گياهان گلدار به وسيله ی کرونکوئيست در سال 1976 و ترنر در سال 1977 مورد نظر قرار گرفت. از آنجا که دانه ی گرده به خوبی در بقايای فسيل حفظ می گردد، حضور آن بايد شاخصی دقيق تر در مورد زمانی که برای اولين بار گياهان گلدار ظاهر گرديدند، به دست بدهد. ترنر در سال 1977، ضمن اين که به مشکلات بالقوه ی ناشی از نظريه پردازی بر اساس رديف خوانی اذعان دارد، بيان می دارد که داده های مولکولی بر داده های ريخت شناسی ترجيح دارند، منطق او اين است که داشتن يک ساعت تکاملی (يعنی ساعت مولکولی) بر نداشتن (آن يعنی داده های ريخت شناسی) ارجح است. اين موضوع نهايتاً به انتخاب بين داده های پروتئينی پراکنده و ترديدهای مربوط به ساعت مولکولی از يک طرف و بقايـای ناقـص سنگـواره ای همراه با کشکلای قابل ملاحظه که از سعی برای تخمين زمان واگرائي بر اساس ريخت شناسی مقايسه ای گياهان امروزی ناشی می شود از طرف ديگر ختم می گردد.
چنانچه در تبارنمای ايجاد شده بر اساس داده های رديف خوانی سيتوکروم C نشان داده شده است، بحث از زمان واگرايی گروه های ويژه ای از نهاندانگان به صورت تجسمی از روابط فيلوژنتيک ميان اين گروه ها شکل خواهد گرفت.
اولين جدايی زير رده ی Caryophyllidae (يک نماينده از هر يک از دو خانواده ی Chenopodiaceae و Polygonaceae) عليرغم حضور اولين سنگواره های دانه ی گرده ی شناخته شده برای اين گروه در حدود 50 تا 60 ميليون سال پيش، به وسيله یRamshaw و همکارانش بر مبنای واحد دوره ی تکاملی 20 ميليون سال از 300 تا 400 سال پيش تخمين زده می شود. کرونکوئيست در 1976 و ترنر در 1977 که هر يک به طريقی منشا نهاندانگان را مورد بررسی قرار داده بودند همين مجموعه ی Caryophyllidae را بررسی نمودند يعنی يعنی کرونکوئيست جانب دانه های گرده ی سنـگواره ای را گرفت و ترنر از تفسير مولکولی سود برد. ضمناً کرونکوئيست مايل نبود زير رده ی Caryophyllidae قبل از واگرايی تک لپه ايها و دولپه ايها منشعب گردد. از اين نکات که بگذريم، به خوبی معلوم شده است که Caryophilldae مجموعه ی تک نيای مشخصی با تعداد زيادی ويژگی های اتحاد ساز را به نمايش می گذارد و بنابراين باعث تعجب خواهد بود اگر دو نماينده ی اين زير رده در کنر هم ظاهر نگردند. از اين بابت Scogin در 1981 اين نقطه نظر را بيان نمود که چندين ويژگی بارز اين گروه باعث قدمت آن است. Giannasi و Crawford در سال 1986 نشان دادند که گرچه اين نقطه نظر می تواند صحيح باشد، ميزان واگرايی فنتيک نمی تواند شاخصی معتبر در مورد زمان واگرايی اين گروه باشد زيرا فرد بدون بقايای سنگواره ای کافی نمی داند برای چه زمانی اولين بار ويژگی های بارز مذبور ظاهر گرديدند. در ارتباط با اين مسئله اين واقعيت وجود دارد که فرد نمی تواند بر اساس واگرايی فنتيک در ويژگی های ريخت شناسی و يا شيمی فرآورده های ثانويه، قدمت را استنباط کند زيرا هيچ شاهدی وجود ندارد که نشانه ای از وجود يک ساعت تکاملی برای هر يک از اين دو باشد.
ويژگی جالب توجه ديگر فيلوژنی سيتوکروم C اشتقاق زود هنگام Compositae از دولپه اي هاست؛ در واقع آنها تقريباً در نقطه ای (و زمانی) مشابهِ تک لپه ايها از خط اصلی دو لپه ايها مشتق می شوند.
چنانچه احتاملاً مورد انتظار بود، استدلالهايی مشابه و و بر عليه اين فرضيه های فيلوژنتيک به وسيله ی کرونکوئيست و ترنر به عمل آمد، در حالی که ترنر استدلال می کند که Compositae ممکن است بسيار قديم تر و مجزاتر از آن چيزی باشد که عموماً مد نظر قرار می گيرد، کرونکوئيست اصولاً تمايلی به قبول اين فرضيه برپايه ی اطلاعات حاصل از يک مولکول منفرد ندارد. البته توجه به اين مسئله که نمايندگان Compositae مثل نمايندگان گندميان در کنار يکديگر قرار می گيرند باعث اطمينان می شود.
قبلاً ذکر گرديد که داده های سيتوکروم C برای گياهان چوبی، احتمالاً ابتدائي واجد دانه های گرده ی تک شياری و متعلق به Magnoliidae در دسترس نمی باشد و چنانچه قبلاً نيز نشان داده شد سيتوکروم C بافتهای گياهی (بر خلاف بافتهای جانوری) به نقداری بسيار اندک وجود دارد به نحوی که برای به دست آوردن مقادير کافی از آن استفاده از مقادير زيادی از دانه های رويش ضروری می گردد. احتمالاً انجام اين کار برای گياهان چوبی که با فاصله های دور از آزمايشگاه های تحقيقاتی می رويند، امکان پذير نيست. مشکلات ذکر شده دلايلی روشن برای Boulter بودند که تحقيقات خود را از سيتوکروم C به پلاستوسيانين منتقل نمايد. نتيجه اين بود که داده های سيتوکرومC برای تعدادی از نهاندانگان با اهميت در اختيار نمی باشد و همان طور که هاربن و ترنر در سال 1984 تأکيد نمودند سرخسها و بازدانگان نيز فاقد چنين اطلاعات و داده هايی می باشند.