-
طبقه بندي اسيدهاي آمينه
مقدمه
پروتئینها درشت مولکولهایی هستند با وزن مولکولی 5000 دالتون که از پیوند کووالانسی یک سری واحدهای ساختاری به نام اسیدهای آمینه ساخته شده‌اند. تعداد ، ماهیت و طرز قرار گرفتن این واحدها در زنجیره پروتئینی ساختار خاص و رفتار ویژه آنها را تعیین می‌کند. در ساختار این مولکولها ، هم عامل آمین و هم عامل کربوکسیل وجود دارد که هر دو به کربن مرکزی به نام کربن آلفا متصل‌اند. همچنین به کربن آلفا ترکیبی به نام زنجیره کناری که با حرف r نشان داده می‌شود و یک مولکول هیدروژن متصل شده است.
اشکال مونومری ، که واحدهای ساختاری پروتئینها را می‌سازند، شامل 20 نوع اسید آمینه متفاوت است که از نظر ویژگیهای گروه r مانند اندازه ، بار الکتریکی و حلالیت و غیره تفاوت دارند. هنگامی که پروتئینها در اسید یا باز قوی جوشانده می‌شوند، اتصال بین واحدهای مونومری آنها شکسته شده و اسیدهای آمینه آزاد می‌گردند.
طبقه بندی اسیدهای آمینه استاندارد
تعداد 20 اسید آمینه موجود در یاخته به نام اسیدهای آمینه استاندارد موسوم‌اند. برای اسیدهای آمینه استاندارد طبقه بندیهای مختلفی داده شده‌اند و از بین آنها نوعی که امروزه مورد استفاده است طبقه بندی بر حسب وضعیت بارداری گروه r است. بدین ترتیب چهار گروه اصلی را می‌توان در نظر گرفت.
گروه اول: اسیدهای آمینه با گروه r ناقطبی
در این دسته 8 اسید آمینه قرار می‌گیرند. این اسید آمینه به علت نداشتن گروههای باردار یا قطبی بسیار آب گریز بوده و به آب گریزی نیز معروف‌اند. آلانین سر دسته این گروه بوده و پس از گلیسین ساده‌ترین اسید آمینه یاخته‌ای است. آلانین در بخش r خود یک گروه متیل دارد. با افزوده شدن عوامل متیل اضافی به آلانین ، اسیدهای آمینه دیگر مانند والین ، لوسین و ایزولوسین ساخته می‌شوند. زنجیره کناری می‌تواند ساده یا منشعب باشد.
میزان آب گریزی از آلانین به طرف ایزولوسین افزایش می‌یابد. اسیدهای آمینه تریپتوفان و فنیل آلانین در زنجیره کناری خود عامل حلقوی مانند فنیل و ایندول دارند. اسید آمینه متیونین در گروه r واجد یک عامل گوگردی است که بوسیله یک گروه متیل پوشیده می‌شود. پرولین از اسیدهای آمینه ویژه‌ای است که چون در آن عامل آمین متصل به کربن آلفا با زنجیره کناری به صورت حلقه درآمده است از بقیه اسیدهای آمینه مستثنی می‌شود، در نتیجه پرولین را ایمنو اسید می‌نامند.
گروه دوم: اسیدهای آمینه با گروه r قطبی ولی بدون بار
سر دسته این گروه از اسیدهای آمینه گلیسین است که به علت داشتن زنجیره کناری ساده از نوع هیدروژن متقارن بودن کربن آلفا ، از سایر اسیدهای آمینه متمایز می‌شود. سرین و ترئونین به علت داشتن گروه الکلی در مولکول با مولکولهای آب پیوند هیدروژنی ایجاد می‌کنند و به آسانی در آن حل می‌شوند. تیروزین واجد زنجیره کناری حلقوی است که یک عامل هیدروکسیل به آن متصل شده است و بدین سبب بیش از بقیه قطبی است. زنجیره کناری سیستئین به عامل (sh) ختم می‌شود. این اسید آمینه می‌تواند به دو شکل اکسید و یا احیا در مولکول پروتئین دیده شود.
اگر عامل گوگرد احیا شده باشد این مولکول سیستئین نامیده می‌شود در صورتی که دو مولکول سیستئین در مجاورت هم قرار گیرند بین آنها پیوند کووالانسی ایجاد می‌گردد. بدین ترتیب ، پیوندهای حاصل پیوند دی‌سولفید و ترکیب مربوطه سیستین نامیده می‌شود. پیوندهای دی‌سولفید در ایجاد و پایداری ساختار سوم پروتئینها نقش اساسی دارد. دو اسید آمینه آسپاراژین و گلوتامین که شکل آمین در آنها به ترتیب اسیدهای اسید آسپارتیک و اسید گلوتامیک هستند، حد واسط بین گروه دوم و سوم به شمار می‌روند این دو اسیدآمینه در آب محلول و بسیار قطبی هستند.
گروه سوم: اسیدهای آمینه با گروه r قطبی و بار منفی
در این گروه دو اسید آمینه اسید گلوتامیک و اسید آسپارتیک قرار دارند زنجیره کناری این دو اسید آمینه به عامل کربوکسیل (cooh) ختم می‌شود. گروه r بسیار قطبی و قابل یونی شدن است بطوری که در ph فیزیولوژیک ، با از دست دادن پروتون ، به آنیون کربوکسیل تبدیل می‌گردد. در این حالت ، اسید آمینه به ترتیب اسید گلوتامیک و اسید آسپارتیک نامیده می‌شوند.
گروه چهارم: اسیدهای آمینه با گروه r قطبی دارای بار مثبت
اسید آمینه لیزین ، آرژینین و هیستیدین در این دسته جای دارند. زنجیره کناری آنها واجد گروه آمین است که در ph خنثی دارای بار خالص مثبت است. لیزین یک عامل آمین در موقعیت کربن شماره 4 زنجیره کناری دارد، آرژینین شامل یک گروه گوآنیدیوم است و هیستیدین گروه یونی شونده ضعیف ایمیدازول دارد. وجود این اسیدهای آمینه در زنجیره پروتئینی تعداد بارهای مثبت روی مولکول را افزایش داده و پروتئین خاصیت قلیایی از خود نشان می‌دهد.
اسیدهای آمینه کمیاب
علاوه بر 20 اسید آمینه ، در برخی از پروتئینها اسیدهای آمینه تغییر شیمیایی یاخته‌ای وجود دارد که از نظر ساختار و فعالیت پروتئینها بسیار مهم‌اند. از مهمترین این تغییرات می‌توان اضافه شدن گروه هیدروکسی به اسید آمینه پرولین (هیدروکسی پرولین) و یا لیزین (هیدروکسی لیزین) ، انواع اسیدهای آمینه استیل‌دار و فسفریل‌دار را نام برد. هیدروکسی پرولین حدود 12% ساختار کلاژن را که یکی از پروتئینهای مهم جانوری است تشکیل می‌دهد همچنین این اسید آمینه در ساختار برخی از پروتئینهای دیواره یاخته‌ای گیاهان وجود دارد که اکستانسین نامیده می‌شود. هیدروکسی لیزین نیز در ساختار کلاژن وجود دارد به همین دلیل کلاژن یکی از پروتئینهای استثنایی در جانوران بشمار می‌آید.
اسیدهای آمینه غیر پروتئینی
افزون بر بیست اسید آمینه اصلی و اسیدهای آمینه کمیاب ، که اساسا در ساختار پپتیدها و پروتئینها وارد می‌شوند، در یاخته‌های بافتهای مختلف اسیدهای آمینه‌ای وجود دارند که در ساختار پروتئینها یافت نمی‌شوند بلکه به صورت آزاد در فرآیندهای متابولیسمی وارد می‌شوند. از مهمترین این اسیدهای آمینه می‌توان از بتا- آلانین که پیش ساز ویتامین اسید پانتوتنیک است، سیترولین و اورنتین ، که ترکیبات حد واسط در سنتز آرژنین در چرخه اوره هستند نام برد. در یاخته قارچها و گیاهان عالی نیز اسیدهای آمینه غیر عادی ، مانند بتا- سیانوآلانین وجود دارد.
