MIN@MAN
12-10-2009, 04:55 PM
پژوهشگران انگليسي براي اولين بار، روشي براي طراحي و ساخت رشتههاي پروتئيني با نظم و ترتيب خاص در مقياس نانو كشف كردند. پژوهشگران انگليسي براي اولين بار، روشي براي طراحي و ساخت رشتههاي پروتئيني با نظم و ترتيب خاص در مقياس نانو كشف كردند.
Derek Woolfsonو همكارانش از دانشگاه Bristol ، سيستمي متشكل از دو پپتيد كه معمولاً در آب به‌صورت رشتههاي پروتئيني ضخيمي تودهاي درميآيند طراحي كردند كه نظم و ترتيب خاصي در مقياس نانو نشان ميدهند و به‌عنوان نوعي مشابهسازي از تودههاي رشتهاي طبيعي خاص به شمار مي‌روند.
اين روش ميتواند از منظري ديگر روشي براي ساخت مواد زيستي با ساختار نانو در كاربردهايي در زيستشناسي و نانوزيستفناوري سنتزي باشد.
گروه Woolfson چند سال قبل اولين نسل از رشتههاي خود انباشته شونده متشكل از دو پپتيد مكمل «leucine-zipper» را طراحي كردند.
اين واحدهاي ساختماني نه تنها ساختارهاي رشتهاي نازك و طويل را تشكيل ميدادند، بلكه به همديگر پيوسته، رشتههاي ضخيمي متشكل از صدها رشته نازك را تشكيل دادند.
دكترWoolfson ميگويد:" ما علت اين تودهاي شدن را جستجو كرديم و دريافتيم كه ميتوانيم برهمكنش‌هاي يك رشته كوچك با رشته كوچك ديگر را به گونهاي كه باعث ايجاد نظم و ترتيب قابل ملاحظهاي در مقياس نانو در سيستم جديد شوند، طراحي كرده و بسازيم."
در طرح اصلي Woolfson، پپتيدهاي مكملleucine-zipper براي درآمدن به شكل ديمرهاي متناوب ساخته شده بودند كه متفاوت با ساختارهاي طبيعي بودند كه از واحدهاي ساختاري يكساني بهره ميگرفتند. اين ديمرهاي متناوب به‌دليل اينكه از قسمت انتهايي خود آزادند استعداد چسبيدن و اتصال به يكديگر را دارند.
در كار جديد، اين محققان توجهشان را به وجوه بيروني رشتههاي كوچك معطوف داشته، برهم كنش‌هاي باردار شده مكملي را طراحي كردند تا رشتههاي كوچك را بيشتر به يكديگر نزديك كنند و باعث ضخيم شدن آنها شوند.
نكته شگفتآور اين بود كه در اين حالت نيز به نظر مي‌رسيد رشتههاي كوچك در يك حالت كاملاً موازي و مرتب به يكديگر نزديك ميشوند. پژوهشگران با استفاده از ميكروسكوپ الكتروني و تفرق اشعه x دريافتند كه پپتيدها در سيستم طراحي‌شده به‌صورت ميلههاي مارپيچ α، كه به‌صورت دوتايي به هم تابيده شدهاند، تودهاي شده و به شكل يك شبكه ششوجهي سه‌بعدي با اندازه 8/1نانومتر دسته‌بندي ميشوند. ميلهها به‌وسيله محور رشته با طول 2/4 نانومتر، كه دقيقاً با طول پپتيدهاي طراحي‌شده مطابقت دارد، جدا شدهاند.
دومين سطح از نظم و ترتيب به‌صورت شيارهايي كه امتداد قائم آنها به محور رشته طويل ختم ميشود، مشاهده ميشود. اين شيارها در طول تمام رشتهها كه به بيش از ده ميكرون ميرسد امتداد يافته، نشاندهنده پيوستگي بلوري در سراسر ساختار رشتهها هستند. تقسيمبندي شيارها به‌آساني و با تغيير طول پپتيدها كنترل ميشود.
اين رشتههاي پروتئيني ميتوانند به‌عنوان چارچوبي براي نمايش عمل مولكول‌هاي زيستي ديگر در مقياس نانو يا به‌طور كليتر به‌عنوان قالبي سازگار با محيط زيست براي كمك به رشد سلولي و مهندسي بافت استفاده شوند. اعضاي اين گروه قصد دارند تا با استفاده از روش خود ساختارهاي اتمي‌اي طراحي كنند كه كار مشكلي خواهد بود. گام بعدي آنها حركت ب سوي آراستن اين رشته با مواد زيستي، معدني و پليمري است.
http://pnu-club.com/imported/mising.jpg
http://www.irannano.org/newstext.php?Code=3378
__________________
Derek Woolfsonو همكارانش از دانشگاه Bristol ، سيستمي متشكل از دو پپتيد كه معمولاً در آب به‌صورت رشتههاي پروتئيني ضخيمي تودهاي درميآيند طراحي كردند كه نظم و ترتيب خاصي در مقياس نانو نشان ميدهند و به‌عنوان نوعي مشابهسازي از تودههاي رشتهاي طبيعي خاص به شمار مي‌روند.
اين روش ميتواند از منظري ديگر روشي براي ساخت مواد زيستي با ساختار نانو در كاربردهايي در زيستشناسي و نانوزيستفناوري سنتزي باشد.
گروه Woolfson چند سال قبل اولين نسل از رشتههاي خود انباشته شونده متشكل از دو پپتيد مكمل «leucine-zipper» را طراحي كردند.
اين واحدهاي ساختماني نه تنها ساختارهاي رشتهاي نازك و طويل را تشكيل ميدادند، بلكه به همديگر پيوسته، رشتههاي ضخيمي متشكل از صدها رشته نازك را تشكيل دادند.
دكترWoolfson ميگويد:" ما علت اين تودهاي شدن را جستجو كرديم و دريافتيم كه ميتوانيم برهمكنش‌هاي يك رشته كوچك با رشته كوچك ديگر را به گونهاي كه باعث ايجاد نظم و ترتيب قابل ملاحظهاي در مقياس نانو در سيستم جديد شوند، طراحي كرده و بسازيم."
در طرح اصلي Woolfson، پپتيدهاي مكملleucine-zipper براي درآمدن به شكل ديمرهاي متناوب ساخته شده بودند كه متفاوت با ساختارهاي طبيعي بودند كه از واحدهاي ساختاري يكساني بهره ميگرفتند. اين ديمرهاي متناوب به‌دليل اينكه از قسمت انتهايي خود آزادند استعداد چسبيدن و اتصال به يكديگر را دارند.
در كار جديد، اين محققان توجهشان را به وجوه بيروني رشتههاي كوچك معطوف داشته، برهم كنش‌هاي باردار شده مكملي را طراحي كردند تا رشتههاي كوچك را بيشتر به يكديگر نزديك كنند و باعث ضخيم شدن آنها شوند.
نكته شگفتآور اين بود كه در اين حالت نيز به نظر مي‌رسيد رشتههاي كوچك در يك حالت كاملاً موازي و مرتب به يكديگر نزديك ميشوند. پژوهشگران با استفاده از ميكروسكوپ الكتروني و تفرق اشعه x دريافتند كه پپتيدها در سيستم طراحي‌شده به‌صورت ميلههاي مارپيچ α، كه به‌صورت دوتايي به هم تابيده شدهاند، تودهاي شده و به شكل يك شبكه ششوجهي سه‌بعدي با اندازه 8/1نانومتر دسته‌بندي ميشوند. ميلهها به‌وسيله محور رشته با طول 2/4 نانومتر، كه دقيقاً با طول پپتيدهاي طراحي‌شده مطابقت دارد، جدا شدهاند.
دومين سطح از نظم و ترتيب به‌صورت شيارهايي كه امتداد قائم آنها به محور رشته طويل ختم ميشود، مشاهده ميشود. اين شيارها در طول تمام رشتهها كه به بيش از ده ميكرون ميرسد امتداد يافته، نشاندهنده پيوستگي بلوري در سراسر ساختار رشتهها هستند. تقسيمبندي شيارها به‌آساني و با تغيير طول پپتيدها كنترل ميشود.
اين رشتههاي پروتئيني ميتوانند به‌عنوان چارچوبي براي نمايش عمل مولكول‌هاي زيستي ديگر در مقياس نانو يا به‌طور كليتر به‌عنوان قالبي سازگار با محيط زيست براي كمك به رشد سلولي و مهندسي بافت استفاده شوند. اعضاي اين گروه قصد دارند تا با استفاده از روش خود ساختارهاي اتمي‌اي طراحي كنند كه كار مشكلي خواهد بود. گام بعدي آنها حركت ب سوي آراستن اين رشته با مواد زيستي، معدني و پليمري است.
http://pnu-club.com/imported/mising.jpg
http://www.irannano.org/newstext.php?Code=3378
__________________